La phosphorylation est l'ajout chimique d'un groupe phosphoryle (PO32-) à une molécule organique. Son inverse, la déphosphorylation, consiste en l'élimination de ce groupe. Ces réactions sont catalysées par des enzymes comme les kinases et les phosphotransférases. Essentielle en biochimie et biologie moléculaire, la phosphorylation joue un rôle pivotal dans la régulation des protéines, le métabolisme des sucres, ainsi que le stockage et la libération d'énergie.
La phosphorylation assure une régulation cellulaire cruciale. Ses principales fonctions incluent :
De nombreuses molécules subissent phosphorylation et déphosphorylation. Les trois types majeurs sont la phosphorylation du glucose, des protéines et oxydative.
Dans le catabolisme des sucres, le glucose est phosphorylé en première étape de la glycolyse, formant le glucose-6-phosphate. Cette molécule plus volumineuse piège le glucose à l'intérieur des cellules, régulant ainsi sa concentration sanguine et favorisant la formation de glycogène. Elle est également liée à la croissance cardiaque.
Phœbus Levene a identifié la première protéine phosphorylée (phosvitine) en 1906 au Rockefeller Institute, mais la phosphorylation enzymatique n'a été décrite qu dans les années 1930.
Elle survient par attachement d'un groupe phosphate à des acides aminés comme la sérine, thréonine ou tyrosine (eucaryotes) et histidine (procaryotes). Les protéines kinases catalysent cette estérification post-traductionnelle. Les phosphatases inversent le processus.
Exemple clé : la phosphorylation des histones modifie la chromatine lors de dommages à l'ADN, facilitant la réparation. Elle est cruciale pour le métabolisme et la signalisation cellulaire.
Processus mitochondrial clé pour le stockage énergétique, elle couple la chaîne de transport d'électrons à la chimiosmose. NADH et FADH2 fournissent des électrons, créant un gradient protonaire utilisé par l'ATP synthase pour produire de l'ATP. La déphosphorylation de l'ATP libère l'énergie utilisable.
D'autres nucléotides comme la guanosine forment GMP, GDP et GTP de manière similaire.
Anticorps, électrophorèse ou spectrométrie de masse détectent les phosphorylations. Le marquage isotopique, couplé à la fluorescence ou aux immunodossages, identifie les sites précis.
