Aujourd'hui, il est possible d'obtenir des images d'une netteté exceptionnelle de protéines et de virus en 3D, sans altérer leur structure biologique. Ce progrès majeur vaut aux lauréats du prix Nobel de chimie 2017 une reconnaissance mondiale.
Les prix Nobel scientifiques (médecine, physique et chimie) récompensent de plus en plus des trios de chercheurs. Cela reflète l'évolution de la recherche fondamentale, désormais fondée sur des collaborations interdisciplinaires au sein des mêmes domaines.
Cette dynamique se vérifie parfaitement avec les chimistes américain Richard Henderson, Joachim Frank et le Suisse Jacques Dubochet. Spécialistes de la microscopie, ils ont développé la cryo-microscopie électronique, chacun apportant une expertise complémentaire. Leur contribution leur vaut le plus prestigieux prix scientifique de l'année.
Pendant des décennies, le microscope électronique a été l'outil le plus puissant pour visualiser l'infiniment petit. Cependant, son utilisation était limitée aux échantillons inertes, le vide et le faisceau d'électrons endommageant les structures biologiques. En 1990, Richard Henderson a réalisé une avancée décisive en obtenant une image atomique 3D d'une protéine avec cet instrument.
Cette image 3D restait toutefois floue. C'est l'innovation de Joachim Frank, dans les années 1980, qui a résolu ce problème : il a mis au point une méthode pour assembler des images 2D nettes d'échantillons biologiques en une structure 3D précise.
Jacques Dubochet a apporté la touche finale en introduisant de l'eau dans le vide du microscope – une idée audacieuse, car l'eau s'évapore normalement et détruit les biomolécules. En la vitrifiant par refroidissement ultra-rapide (d'où le "cryo"), il l'a conservée dans un état vitreux protecteur, collant aux molécules biologiques.
Grâce à ces pionniers, les scientifiques explorent désormais avec précision la surface du virus Zika ou les protéines responsables de la résistance aux antibiotiques chez les bactéries.
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