Les enzymes déclenchent des réactions biochimiques. Ils peuvent le faire aussi bien dans des environnements froids que chauds.
La vitesse à laquelle une réaction chimique se produit dépend généralement fortement de la température. Habituellement, dans les environnements chauds, le produit de réaction est produit beaucoup plus rapidement et en quantités beaucoup plus importantes que dans les environnements froids. Logique, car la température d'un solide, d'un liquide ou d'un gaz est exactement une mesure de l'énergie cinétique des particules qui le constituent. S'ils vibrent et se déplacent plus rapidement et plus violemment, ils ont plus de chances de heurter d'autres particules, ce qui peut créer de nouvelles connexions.
Mais comment expliquez-vous que les enzymes, les catalyseurs de la cellule biologique, semblent encore fonctionner aussi vite et bien aujourd'hui qu'il y a trois milliards d'années, lorsqu'elles alimentaient principalement des organismes unicellulaires dans la soupe primordiale chaude qu'était alors la terre ? ?
Les microbiologistes américains ont une réponse prête. Ils ont reconstitué l'arbre généalogique évolutif de l'enzyme ADK, qui joue un rôle important dans l'équilibre de l'équilibre énergétique au sein des cellules. Ils ont découvert que l'enzyme actuelle, qui est habituée à des températures plus froides, est toujours aussi stable que ses ancêtres d'il y a trois milliards d'années, qui vivaient dans un climat beaucoup plus chaud.
Les chercheurs renvoient ainsi d'emblée l'hypothèse selon laquelle l'augmentation de l'activité doit se faire au détriment de la stabilité à la corbeille à papier. L'enzyme ADK – et les chercheurs supposent qu'il en va de même pour d'autres enzymes – a donc pu s'affranchir du mécanisme de blocage provoqué par une basse température au cours de son évolution. (chut)
