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Le venin de tarentule révèle des pistes prometteuses contre la douleur chronique

Comprendre le mécanisme du venin de tarentule pourrait ouvrir la voie à de nouveaux analgésiques efficaces.

Avec son imposant corps et ses pattes velues, la tarentule inspire la crainte chez de nombreux individus. Cette arachnide injecte un venin puissant via ses chélicères pour paralyser sa proie. Ce venin inhibe les signaux électriques dans les cellules nerveuses, immobilisant l'animal. Curieusement, il offre également des insights précieux pour le traitement de la douleur chronique.

La morsure de la tarentule chinoise, ou araignée d'oiseau, libère une toxine qui cible précisément les canaux sodiques dans le système nerveux. Cette toxine verrouille les capteurs de tension sur ces canaux, essentiels à la transmission des signaux électriques dans les nerfs, les cellules cardiaques et d'autres tissus. L'ouverture de ces canaux permet la propagation des impulsions nerveuses, le contrôle musculaire et la perception de la douleur. Grâce à la cryo-microscopie électronique, les chercheurs ont visualisé le site exact de liaison du venin sur ces canaux, comme rapporté dans la revue Molecular Cell.

Comprendre précisément comment le venin de tarentule bloque les canaux sodiques pourrait accélérer le développement de médicaments contre la douleur chronique

Les scientifiques ont ciblé le canal sodique humain Nav1.7, crucial pour la transmission de la douleur. En capturant la toxine liée à son récepteur, ils ont obtenu pour la première fois une image nette du processus qui maintient ces canaux dans un état inactif.

Une grande variété de toxines aux potentiels thérapeutiques

Remco Westerink, expert en neurotoxicologie à l'Université d'Utrecht, explique : « Il existe une immense diversité de toxines animales, idéales pour inspirer de nouveaux médicaments. Par exemple, une substance du venin d'araignée agit comme un Viagra naturel, et les antihypertenseurs dérivés du venin de serpent sont bien connus. L'apport majeur de cette étude est la visualisation du site de liaison de la toxine sur le canal. Cela fournit un point d'ancrage pour concevoir des molécules synthétiques plus stables que la toxine protéique elle-même. Traire une tarentule à chaque fois n'est pas viable ; cette approche permet de développer des analogues structuraux.

Westerink ajoute : « Souvent, les toxines se lient à plusieurs canaux sodiques. La prochaine étape est d'évaluer sa spécificité pour le Nav1.7, parmi une vingtaine de types. Ce canal n'est pas exclusif aux neurones sensoriels, mais présent ailleurs. Le défi réside dans cibler précisément les neurones sensoriels sans affecter le cerveau. Il reste du travail, mais cette recherche marque une avancée significative. »


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