Les organismes aérobiotes doivent rester près – ou idéalement au-dessus – de la surface de l'eau pour accéder à l'oxygène. Une bactérie océanique antarctique, Marinomonas primoryensis, utilise une protéine d'ancrage exceptionnelle pour s'accrocher à la glace dérivante.
Cette protéine, nommée MpAFP (du nom de la bactérie), est un véritable géant en biologie cellulaire : elle mesure 600 nanomètres de long, contre seulement 1 à 10 nanomètres pour la plupart des protéines.
Habitante des eaux glacées de l'Antarctique, M. primoryensis a longtemps intrigué les biologistes qui pensaient que MpAFP favorisait sa survie au froid. Des recherches récentes ont révélé sa vraie fonction : elle adhère aux surfaces lisses comme la glace, maintenant la bactérie hors de l'eau. Positionnée à la périphérie de la cellule, elle agit comme un ancrage externe.
Une équipe israélo-néerlandaise a élucidé sa structure complète via des techniques avancées comme la diffraction des rayons X, en disséquant la molécule en cinq segments fonctionnels distincts : un domaine d'ancrage pour la glace et un « bras mécanique » permettant à la bactérie de s'attacher et de se repositionner.
M. primoryensis préfère la surface pour profiter des diatomées, ces microalgues planctoniques photosynthétiques qui produisent l'oxygène dont elle a besoin. Plus volumineuses, les diatomées flottent aussi grâce à cette protéine, illustrant une symbiose élégante.
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